Educação

Observe o Km e kcat. Essas constantes são determinadas experimentalmente, então você já deve ter antes de começar a tentar calcular a especificidade constante.

Recorde-se que o Km é (k-1 + K2)/k1, onde k1 é a constante de velocidade para a formação de um complexo enzima-substrato, k-1 é a constante de velocidade para a ruptura do complexo, e k2 é a constante de velocidade para a formação do produto a partir do complexo enzima-substrato. Outra (e talvez mais esclarecedor) maneira de definir Km é a concentração do substrato quando a reação está sendo executado na metade da velocidade máxima. Se uma enzima tem um grande Km, é preciso muito para atingir a velocidade máxima do substrato da enzima, ao passo que um pequeno substrato Km significa apenas uma pequena é necessária para saturar a enzima disponível.



Recorde-se que o kcat é a constante de velocidade para a enzima limitante da velocidade na reacção catalisada. O factor limitante é o passo mais lento ou o gargalo que determina a velocidade global da reacção pode ser realizada.

Divida por kcat Km para a constante de especificidade. Por exemplo, se kcat é 600 segundos ^ -1 e Km é de 10 micromolar, então a eficiência catalítica é de 60 mu M ^ -1 s ^ -1.

Note-se que a taxa de difusão estabelece um limite superior na eficiência catalítica máximo, geralmente na ordem de 10 ^ 8 a 10 ^ 9 ^ ^ M -1 s -1. Bioquímicos às vezes dizem que uma enzima cuja eficiência catalítica abordagens esse limite alcançou o "perfeição catalítica".